Що важливо знати
Опис показу слайдів:
1 слайд
Опис слайда:
Презентація викладача хімії ГБПУ « КМТ» Заліявою Н.М. Ферменти. Нумерація ферментів. Особливості конструкції та властивостей ферментів.
2 слайд
Опис слайда:
ФЕРМЕНТИ (від лати. fermentum - бродіння, закваска — це ензими, специфічні білки, які збільшують швидкість хімічних реакцій у клітинах усіх живих організмів. Наука про ферменти називається ензимологією.
3 слайд
Опис слайда:
Термін «фермент» був запропонований в XVII столітті хіміком ван Гельмонтом, коли ми досліджували механізм травлення. Історія вивчення
4 слайд
Опис слайда:
У XIX в. Луї Пастер, досліджуючи перетворення вуглеводів на етиловий спирт, дійшов висновку, що процес (знищення) каталізується якоюсь життєвою силою (ферментом), що знаходиться в дріжджових клітинах, і він вважав, що ці « сили» невіддільні від структури живої клітини дріжджів. Історія вивчення
5 слайд
Опис слайда:
Юстас Лібіх та його прихильники, які підтримували хімічну природу бродіння, вважали, що це наслідок утворення в клітинах мікроорганізмів розчинних ферментів. Луї Пастер вважав, що бродіння спричиняється лише живими мікроорганізмами і що ферментація тісно пов’язана з її поведінкою. Історія вивчення В середині 19 в. У результаті було відкрито обговорення природи бродіння.
6 слайд
Опис слайда:
У 1897 році під час дослідження Дискусії Лібіха та Пастера про природність бродіння було дано дозвіл на проведення дослідження. У 1907 р. Бухнеру було сказано, що Нобелівська премія з хімії « була виконана за науково-дослідну роботу з біологічної хімії і відкриття внеклетної ферментації». Протягом наступних 10 років було виділено ще кілька ферментів, і протеїнова природа ферментів була остаточно доведена.
7 слайд
Опис слайда:
Вперше ферменти виділили у кристалістичній формі 1926 року Джеймс Бетчелер Самнер і Джон Говард Нортроп. У 1946 році їх присудили Нобелівська премія. Історія вивчення Джеймс Бетчеллер Самнер Джон Говард Нортроп.
8 слайд
Опис слайда:
У 1961 році було запропоновано комісію міжнародного біохімічного союзу, що називається систематичною номенклатурою ферментів. Ферменти поділили на шість груп відповідно до типу реакції, яку вони каталізують. Робоча назва складалась з назви субстрати, типу каталітична реакція і закінчення — аза. Наприклад: лактан+дегідрогенизація+аза=лактегідідрогеназа відомствим ферментам залишені попередні назви пепсин,тріпсин. Нумерація ферментів
9 слайд
Опис слайда:
Класифікація ферментів Класи ферментів Каталізована реакція на зразок ферментів або їх групи Оксидоредугази перенесення атомів водню або електронів від однієї речовини до іншої. Дегідрогеназа, оксидаза Трансферази перенесення певних груп атомів -метильної, ацильної, фосфатної або аміногрупної речовини до іншого Трансаміназу, кіназа Гідролази гідроліза, аміза, пептидаза Ліази Негідролітичного приєднання до субстрату або відщеплення від нього атомів. При цьому можуть розриватися зв'язки С-С,C-O абоC-S Декарбоксілаза, фумараза, альдолаза Іомерази Внутрішнємолекулярна перебудова Ізомерераза, мутаза Лігази з'єднання двох молекул в результаті утворення нових зв'язків, пов'язаних з розпадом АТФ Синтезу
10 слайд
Опис слайда:
Зазвичай ферменти виділяють з тканин тварин, рослин, клітин і культур, а також мікроорганізмів, рідин (кров, лімфа і д). Для отримання деяких складних ферментів використовуються методи генетичної інженерії. Отримання ферментів.
11 слайд
Опис слайда:
Будова ферментів Ферменти Прості - протеїни Слонні протеїди небілкова частина або проста група - кавоносна частина носить назву — апофермент Білкова частина — апофермент Білкова частина.
12 слайд
Опис слайда:
Будова ферментів Коферменти можна вважати складовою молекули ферменту. Це органічні речовини, які розрізняють: нуклеотиди (АТФ, УМФ, і пр), вітаміни або їх похідні (ТДФ з тиаміну (В), ФМН — з рибофлавіна (В2), коензім А — із пантотенової кислоти (В3), НАД і пр) і тетрапірророльних кавових зерен — геми. Функції простотичної групи такі: участь в активі каталізу, доведення контакту між ферментом і субстратом, стабілізація молекули ферменту в просторі.
13 слайд
Опис слайда:
Ферменти мають два центри: Активний центр і Альстеричний центр. Будова ферментів АЦФ — це відносно невелика ділянка, що знаходиться на поверхні молекули ферменту, що безпосередньо залучена в каталіз. Завдяки унікальному поєднання амінокислоти, вони пов’язані з субстратом і далі перетворюватимуться. В АЦФ можна побачити, що центр, що за допомогою субстратного зв’язку і ферменту, є субстратним комплексом. Каталітичний центр безпосередньо бере участь у хімічних реакціях з субстратом.
14 слайд
Практичні пояснення
Опис слайда:
Альстеричний центр - поєднання амінокислотних решток на поверхні ферменту, з яким зв’язуються низькомолекулярні сполуки (ефектори), молекули яких відрізняються від субстратів. Приєднання ефектора змінює третьу структуру і відповідно і конфігурацію АЦФ, спричиняючи зниження (інгібітори) або підвищення (активні) активності. Ферменти, які піддаються дії ефекторів, називаються алостеричними. Будова ферментів
15 слайд
Опис слайда:
Будова ферментів Вічного, хімічного перетворення якого каталізується ферментом називається субстрат
16 слайд
Опис слайда:
Субстрат- речовина на яку діє фермент Фермент і субстрат повинні підходити один до одного « як ключ до замка» Принцип дії ферментів
17 слайд
Опис слайда:
18 слайд
Опис слайда:
Акт каталізу складається з трьох послідовних етапів. 1. Освіта фермент-субстратного комплексу при взаємодії через активний центр. 2. Взявши субстрату, він проходить у кількох точках активного центру, що призводить до зміни структури субстрата, деформації, і зміни в молекулі. Це друга стадія, яка називається "підробкою субстрата". При цьому відбувається певна хімічна модифікація субстрату і перетворення її на новий продукт або продукти. 3. У результаті перетворення нової речовини (продуктів) втрачає здатність утримуватися в активному центрі ферменту і фермент-субстратний, що точніше ензим-продукцію (розпадає). Види каталітичних реакцій: А+Е = АЕ = АІ = Е + Б +Е = АЕ+Б = АБ + ЕБ + ЕЕ = АБ+Є = А+Б+Е, де Е - ензім, А і Б - субстрати, або продукти реакції. Механізм ферментів
19 слайд
Опис слайда:
20 слайд
Опис слайда:
Ферменти мають властивості білків, але мають і особливості: 1). Залежність від РН 2. Залежність від температури 3. Висока специфікація дії 4. Здогадую регулювати - тобто. На підсилення активаторів або інгібіторів Ферменти або ензими позначаються літерою Е
21 слайд
Опис слайда:
Оптимум рН для більшості ензим 6,0-8,0. Це значення рН при якому фермент виконує максимальну активність. Іони водню можуть змінювати рівень іонізації субстрату, продукту та ферменту. Оптимум температури для більшості ензим 38-40С, при 41-42С відбувається теплова денатурація. Коли ви підвищите t на 10С, швидкість ферментативної реакції збільшується вдвічі. 1. Залежність від рН 2. Залежна від температури Властивості ферментів
22 слайд
Опис слайда:
Специфізм дії визначається структурою активного центру ферменту і полягає в тому, що кожен фермент каталізує перетворення одного субстрату або групи субстратів, схожих за структурою. 3. Висока специфікація дії Властивості ферментів
23 слайд
Опис слайда:
Властивості ферментів різняться різними видами спеціфічного вжитку. Стереохімічна субстратна специфіка - фермент каталізує перетворення тільки одного стереоізомозера субстрату. Наприклад, фумаратгідратаза каталізує молекули води до короткого зв’язку фумарової кислоти, але не до її стереоізому - малаїнова кислота. Абсолютний субстрат - фермент каталізує перетворення тільки одного субстрату. Наприклад, уреаза каталізує гідроліз тільки сечевіни. Групова субстратна специфікація - фермент каталізує перетворення групи субстратів схожої хімічної структури. Наприклад, алкоголь може каталізувати перетворення етанолу та інших алкогольних напоїв на різні швидкості.
24 слайд
Опис слайда:
Властивості ферментів 4. Я можу контролювати дію ферментів активаторів та інгібіторів. До факторів, які збільшують активність ферментів, належать каїони металів та деякі аніони. Найчастіше активаторами ферментів є катіони Mg2+, Mn2+, Zn2+, K+ і Со2+, а з аніонів - Сl-. Катіони діють на ферменти по-різному. В одних випадках вони полегшують утворення фермент-субстратного комплексу, в інших - сприяють приєднання кав"ярменту до апоферменту, або приєднуються до аллостеричного центру ферменту і змінюють його третинну структуру, внаслідок чого субстратний і каталітичний центри набувають найбільш вигідну для виконання каталізу конфігурації.
25 слайд
Опис слайда:
Інгібітори гальмують дію ферментів. Інгібітори можуть бути і ендогенними, і екзегенними. Механізми інтегрує різні хімічні сполуки.
26 слайд
Опис слайда:
Ферменти, які беруть участь у синтезуванні білків, нуклеїнових кислот та ферментів енергетичного обміну, присутні в усіх клітинах організму. Але клітини, які виконують особливі функції, містять і спеціальні ферменти. Отже, у підшлунковій залозі клітини Ланґерганса містяться ферменти, які каталізують гормони інсуліну та глюкагону. Ферменти, властиві лише клітинам певних органів називають органосцефічними: аргіназа і урокиназа - печінка, кисла фосфатаза- простатаза. Змінення концентрації таких ферментів в крові судять про наявності патологій в даних органів. У клітині окремі ферменти розподілені по всій цитоплазмі, інші вмонтовані в мембрани мітохондрій та ендоплазматичний ретикулума, а ці ферменти утворюють компартменти, в яких відбуваються певні, тісно пов’язані між собою етапи метаболізму. Багато ферментів утворюються в клітинах і секретуються в анатомічних порожнинах у неактивному стані - це проферменти. Існують також і ізоферменти - ферменти, що відрізняються за молекулярною структурою, але виконують однакову функцію. Розряд ферментів у організмі
27 слайд
Опис слайда:
Ферменти широко використовувалися в легкій, харчовій та хімічній промисловості, а також у медичній практиці. У харчовій промисловості ферменти використовують для приготування безалкогольних напоїв, сирів, консервів, ковбас, копченостей. У тваринному господарстві ферменти використовують при готуванні кормів. Ферменти використовують для виготовлення фотоматеріалів. Ферменти використовують при обробці вівса і коноплі. Ферменти використовують для пом’якшення шкіри у шкіряній промисловості. Ферменти входять до складу пралького порошку, зубного пасту. У медицині ферменти мають діагностоване значення, тобто визначення окремих ферментів у клітині допомагає розпізнавати природу хвороби (наприклад, вірусний гепатит — за активністю ферменту в плазмі крові) і використовують їх для заміни нестачего ферменту в організмі. Застосування ферментів
28 слайд
Опис слайда:
Тести "Ферменти" 1. Ферменти — це регулятори, B) каталізатори; В) активатори субстратів; Г) розносять речовини через мембрану; Д) медіаторів нервового імпульсу. 2. Ферменти можуть складатися тільки з: А) білка; Б) білка і небелкової частини; В) нуклеотидів; Г) низькомолекулярних азотодержуючих органічних речовин; Д) лімфідів і вуглеводів. 3. Кофермент — це: а) легковіддільна частина складного ферменту; Б) невиділена частина складного ферменту; В) протеїнова частина складного ферменту; Г) небілкова частина простого ферменту; Д) непроникна небілкова частина складного ферменту. Закріплення нового матеріалу